22 – Proteine (ed enzimi)

Le proteine sono (dopo l’acqua) le molecole biologiche più abbondanti nel corpo umano e in tutti gli organismi viventi; sono formate da lunghe sequenze di amminoacidi (l’unità costitutiva della proteina formata da un gruppo amminico NH₂ e un gruppo carbossilico COOH), che si uniscono l’uno all’altro attraverso particolari legami, detti peptidici, a formare delle lunghe catene (catene polipeptidiche). La precisa sequenza degli amminoacidi nelle catene determina la forma e la funzione della proteina. Gli amminoacidi proteici sono 20: alanina, arginina, asparagina, acido aspartico, cisteina, acido glutammico, glutammina, glicina, istidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, prolina, serina, treonina, triptofano, tirosina e valina. Dal metabolismo di questi ultimi è possibile ottenere una vasta gamma di amminoacidi NON ordinari od occasionali che vanno a costituire soprattutto ormoni, enzimi o molecole intermedie (carnitina, omocisteina, creatina, taurina ecc). Tra gli amminoacidi ordinari, alcuni NON possono essere sintetizzati dall’organismo e sono detti ESSENZIALI perché devono essere assunti ogni giorno attraverso l’alimentazione; per l’uomo adulto sono 9: fenilalanina, leucina, isoleucina, lisina, metionina, treonina, triptofano e valina. Nei bambini, in tutto sono 11; ai precedenti si aggiungono: istidina ed arginina. Tra quelli essenziali si distinguono anche tre amminoacidi detti a catena ramificata (BCAA), rispettivamente: leucina, isoleucina e valina; la peculiarità che distingue gli amminoacidi a catena ramificata dagli altri è rappresentata da una diversa via metabolica di produzione energetica.

Insieme a glucidi e lipidi, le proteine sono uno dei tre macronutrienti indispensabili per la nostra sopravvivenza: assicurano la crescita e il rinnovamento dei tessuti, permettono la digestione, lo sviluppo delle difese immunitarie e il trasporto dell’ossigeno del sangue. Le proteine esprimono la maggior parte dell’informazione genetica; nella cellula esse possono svolgere funzione plastica/strutturale o di sostegno (ad esempio il collagene che costituisce il tessuto connettivo o la cheratina delle unghie o dei peli), immunitaria/protettiva (come il fibrinogeno del sangue che ne permette la coagulazione o gli anticorpi che l’organismo produce per difendersi da batteri e virus), di deposito (ad esempio la ferritina, proteina che cattura, perché non sia eliminato, tutto il ferro che la milza recupera dalla demolizione dei globuli rossi vecchi), di trasporto (di ossigeno, minerali, lipidi, di membrana), di identificazione dell’identità genetica, ormonale, enzimatica, contrattile (ad esempio l’actina e la miosina, che permettono ai muscoli di accorciarsi e allungarsi facendo il proprio lavoro), energetica.

Si stima che il fabbisogno proteico umano sia compreso tra 1 – 1.5 gr/kg di peso corporeo ed aumenta in fase di crescita, gestazione, allattamento e di rigenerazione organica.

Ma forse la funzione più importante delle proteine è quella regolatrice ed energetica svolta dagli enzimi, che agiscono accelerando le reazioni biologiche e trasformando reazioni lente in processi più veloci, con richieste energetiche più basse: agiscono quindi da catalizzatori. Gli enzimi si combinano con una sostanza specifica (detta substrato) che possiede una forma esattamente complementare alla parte di enzima in cui avvengono le reazioni (sito attivo). Ciò permette un incastro perfetto, come una chiave nella sua serratura, che consente di trasformare il substrato in una sostanza diversa (o prodotto) che viene allontanata dall’enzima al termine della reazione.

Un esempio tipico di attività enzimatica è offerto dal processo di digestione: enzimi come le amilasi e le proteasi sono in grado di trasformare amido e proteine (che per le loro dimensioni non potrebbero essere assorbiti) ‘spezzettandoli’ in unità semplici (maltosio e amminoacidi) assorbibili dall’intestino.

L’enzima non viene modificato né consumato dalla reazione, per cui alla fine di una reazione è pronto per la molecola di substrato successiva. Ne bastano, quindi, piccole quantità per controllare reazioni di un gran numero di molecole. Di solito, un enzima è specifico per una o più sostanze (specificità di substrato) ed è in grado di catalizzare solo una o un numero limitato di reazioni simili.

L’attività enzimatica può essere influenzata da altre molecole.